_ Provocări de cercetare Conceptul de „mecanism universal”, care urmărește înțelegerea interacțiunilor specifice proteinelor

Proteinele de șoc termic (HSP) sunt însoțitorii răspunsului celular la stres, deoarece ajută la ghidarea plierii și desfășurării altor proteine.

Înțelegerea modului în care funcționează acești însoțitori ar putea ajuta, de asemenea, cercetătorii să înțeleagă cum funcționează boli precum Alzheimer. Deși sunt fundamentale pentru supraviețuirea și funcționarea celulelor din regnurile naturale, HSP-urile, care sunt de fapt doar un tip de însoțitor, pot oferi o mai bună înțelegere a biologiei celulare în ceea ce privește stresul.

Cel puțin asta este ceea ce Dimitra Apostolidou, Ph.D. candidat în ingineria mecanică și știința materialelor la Universitatea Duke, a făcut cercetări.

Aceste proteine, care își desfășoară activitatea de bază de la organisme simple precum E. coli până la cele complicate precum oamenii, oferă perspective asupra mecanismelor celulare. care ne ajută să ne protejăm împotriva stresului.

HSP-urile au fost descoperite inițial datorită prezenței lor crescute în celulele expuse la temperaturi mai ridicate. Această descoperire a evidențiat temperatura ca un factor critic de stres, paralel cu felul în care febra poate afecta în detrimentul sănătății umane. Cu toate acestea, Apostolidou subliniază că HSP-urile răspund nu numai la stresul termic, ci și la o multitudine de alți factori de stres, demonstrând rolul lor vital în mecanismele de apărare celulară.

Apostolidou spune că comunitatea științifică recunoaște cinci clase majore de HSP. , familia HSP70 fiind deosebit de remarcabilă. Oamenii posedă până la 17 variante ale acestei proteine, contrastând puternic cu E. coli, care găzduiește o singură variantă cunoscută sub numele de DnaK.

Aceste proteine ​​îndeplinesc diferite funcții în interiorul celulelor, inclusiv ajutând alte proteine ​​să-și mențină structura și funcționalitate în condiții stresante. Ea subliniază importanța HSP în reglarea proceselor celulare vitale, subliniind modul în care funcționarea defectuoasă a acestora poate duce la boli precum Alzheimer, Parkinson și cataractă din cauza agregării proteinelor.

Prin extinderea gamei de substraturi utilizate în studii, Apostolidou's cercetarea își propune să ne aprofundeze înțelegerea proteinelor complexe precum HSP-urile și să provoace ideea predominantă a unui „mecanism universal” în joc. „Nu vreau să cred că acest lucru ar rezolva problema, dar trebuie să încercăm să înțelegem cum funcționează aceste sisteme pentru diferite proteine”, a spus ea.

Substratele sunt versiuni proiectate ale unei proteine. pe care cercetătorii îl pot folosi pentru a înțelege mai deplin modul în care funcționează însoțitorii. Lucrarea anterioară a lui Apostolidou descrie un nou substrat care ar putea permite noi tipuri de studii cu proteine ​​individuale pe rând.

Lucrările ei recente publicate în Protein Science sugerează că nu toate proteinele necesită aceleași însoțitori pentru funcționarea corectă și deși însoțitorii acționează asupra lor, ceea ce trebuie remarcat cu adevărat este ceea ce fac proteinele ca răspuns, precum și starea în care se află. Amploarea acestei relații extrem de dinamice ar putea avea implicații de anvergură pentru înțelegerea noastră a mecanicii celulare și a patologiei bolii.

Dincolo de munca ei științifică, Apostolidou a spus că a fost condusă de dorința de a trece de la fizică și știința polimerilor la biologie, ducând-o de la Atena la Durham, Carolina de Nord.

> „Atena este un oraș mare, dar venind la Durham mi s-a părut mai mic și mai intim”, a spus ea. „Voi spune un lucru, mi-am făcut mulți prieteni incredibili prin intermediul programului – chiar aș merge la cumpărături cu unul dintre ei în fiecare duminică.”

Deși schimbarea culturală a fost o ajustare pentru Apostolidou, ea merită colaborările de cercetare prin laboratoare cu Piotr E. Marszalek, profesor de inginerie mecanică și știința materialelor, și sprijinul colegilor ei absolvenți pentru a o ajuta să se simtă binevenită.

„Când m-am alăturat laboratorului, studenții absolvenți anteriori au fost foarte primitori”, a spus ea. „După timpul petrecut în acel spațiu, am învățat cât de importantă a fost colaborarea pentru toți cei de acolo.”

(Fluierul)