16:17 2024-04-17 science - citeste alte articole pe aceeasi tema
Comentarii Adauga Comentariu

_ O tehnică puternică de urmărire a modificărilor trecătoare ale formei unei proteine

_ Un puternic tehnică de urmărire a modificărilor trecătoare ale formei unei proteine

Cercetătorii de la Weill Cornell Medicine au dezvoltat o tehnică puternică, nouă, pentru a genera „filme” cu modificări ale structurilor proteinelor și viteze de până la 50 de cadre pe secundă.

Autorul principal, Dr. Simon Scheuring, profesorul distins de cercetare în anestezie la Weill Cornell Medicine și colegii săi au dezvoltat noua abordare pentru a obține o mai bună înțelegere a modului în care moleculele biologice se schimbă structural în timp.

Deși anchetatorii în acest domeniu imaginează în mod obișnuit proteinele statice și alte molecule suficient de fin pentru a rezolva pozițiile atomilor individuali, imaginile sau modelele structurale rezultate sunt instantanee. Înregistrarea dinamicii structurilor moleculare - realizarea de filme - a fost o provocare mult mai grea. Autorul principal al studiului este Yining Jiang, doctorand la Weill Cornell Graduate School of Biomedical Sciences.

În studiul lor, publicat pe 17 aprilie în Nature Structural & Molecular Biology, cercetătorii au folosit o metodă relativ nouă. tehnică de măsurare numită microscopie cu forță atomică de mare viteză (HS-AFM), care folosește o sondă extrem de sensibilă pentru a scana suprafețele moleculelor, simțindu-le în esență structurile. Ca o inovație cheie, oamenii de știință au găsit o metodă de a-și izola molecula țintă, o singură proteină, evitând astfel efectele interacțiunilor proteină-la-proteină și permițând o scanare mai rapidă și mai precisă.

Cercetătorii au aplicat noua lor inovație. HS-AFM cu o singură moleculă abordează o proteină numită GltPh, un „transportator” care se află în membrana celulară, direcționând moleculele de neurotransmițători în celulă. Astfel de transportatori se numără printre țintele preferate ale biologilor structurali datorită dinamicii lor complexe și enigmatice și a importanței lor în sănătate și boală.

Cercetătorii au obținut date structurale dinamice despre GltPh cu o combinație fără precedent de spațial și timp ridicat. rezoluție — și stabilitate, astfel încât să poată înregistra fluctuații minuscule ale structurii GltPh în mod continuu timp de câteva minute.

Un fenomen nerezolvat în astfel de proteine ​​a fost denumit cinetică „poftă de călătorie”, ceea ce înseamnă că moleculele s-au raportat că se schimbă funcțional între ridicat și moduri de activitate scăzută, fără un motiv evident. Lucrarea a dezvăluit o stare structurală nemaivăzută anterior a GltPh, în care transportorul este blocat și adormit funcțional, dezvăluind baza cineticii „poftă de călătorie”.

Cercetătorii au subliniat că noua lor abordare, pe care o încearcă continuu pentru a optimiza, este generalizabil pentru studiul altor proteine, inclusiv proteinele încorporate în membrană. În general, au spus ei, această lucrare deschide noi posibilități de a urmări structura precisă a unei proteine ​​moment de moment în timpul ciclurilor sale de activitate și odihnă.

(Fluierul)

Inapoi